دوره 14، شماره 2 - ( 4-1391 )                   جلد 14 شماره 2 صفحات 31-42 | برگشت به فهرست نسخه ها


XML English Abstract Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Alirezaei M, Khonsari A, Neamati S, Khalighyan N, Javidnia K. Purification and survey on the kinetic properties from Lathyrus Sativus histaminase via anion exchange chromatography. yafte. 2012; 14 (2) :31-42
URL: http://yafte.lums.ac.ir/article-1-751-fa.html
علیرضایی مسعود، خونساری آزاده، نعمتی شیما، خلیقیان نجمه، جاوید نیا کتایون. خالص سازی و بررسی خواص سینتیکی آنزیم هیستامیناز از گونه خلر ( Lathyrus sativus ) با استفاده از کروماتوگرافی تعویض آنیون . مجله علمی پژوهشی یافته. 1391; 14 (2) :31-42

URL: http://yafte.lums.ac.ir/article-1-751-fa.html


بخش بيوشيمی
چکیده:   (7552 مشاهده)
مقدمه: مسمومیت با هیستامین به طور مستقیم در ارتباط با نگهداری نامناسب غذاها می‌باشد. دی آمین اکسیداز، دآمیناسیون اکسیداتیو هیستامین و آمین‌های بیوژنیک دیگر مانند کاداورین و پوترسین را کاتالیز می‌کند. دی‌آمین اکسیدازهای گیاهی پراکندگی زیادی در خانواده لگومینه مانند نخود، خلر و ماش دارند. به این دلیل، این مطالعه انجام گرفت تا خالص‌سازی و خواص کینتیکی آنزیم هیستامیناز از جوانه‌های خلر آزمایش گردد. بحث و نتیجه‌گیری: در مجموع آنزیم هیستامیناز گیاهی به عنوان یک آنزیم جدید در پیشگیری از مسمومیت با هیستامین امیدوار کننده است یافته‌ها: فعالیت ویژه آنزیم نهایی خالص شده برای سوبسترای هیستامین 50 واحد در میلی‌گرم پروتئین یادداشت شد و خواص کینتیکی آنزیم (05/3=Vmax ، 5/2=Km) و هموژنوسیتی آنزیم خالص شده بوسیله SDS-PAGE در ناحیه 72 کیلو دالتون نشان داده شد. مواد و روش‌ها: خالص‌سازی آنزیم بوسیله روش انجام شده فدریکو و همکاران با یکسری تغییرات بود. به طور کوتاه، با استفاده از رسوب دادن بوسیله سولفات آمونیوم، دیالیز علیه بافر پتاسیم 50 میلی مولار 7pH= به مدت 18 ساعت، تغلیظ بوسیله کیسه‌های دیالیز بر روی پلی اتیلن گلیکول، گذاشتن روی ستون DEAE-52 سفادکس که قبلاً با بافر فسفات پتاسیم 15 میلی مولار و 5/5pH= به تعادل رسیده بود حاوی یک میکرومول CuCl2 و در نهایت آنزیم با افزایش شیب نمک در M 2/0 خارج گردید. هموژنوسیته آنزیم بوسیله تکنیک SDS-PAGE در هر مرحله تائید شد و فعالیت دی‌آمین اکسیداز بوسیله اسپکتروفتومتر مشخص گردید.
متن کامل [PDF 311 kb]   (1233 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي |
دریافت: ۱۳۹۱/۴/۳۱

ارسال نظر درباره این مقاله : نام کاربری یا پست الکترونیک شما:
کد امنیتی را در کادر بنویسید

ارسال پیام به نویسنده مسئول


کلیه حقوق این وب سایت متعلق به یافته می باشد.

طراحی و برنامه نویسی : یکتاوب افزار شرق

© 2015 All Rights Reserved | Yafteh

Designed & Developed by : Yektaweb